重组大肠杆菌热稳定性过氧化氢酶的纯化及性质研究
《微生物学报》 2002年03期
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重组大肠杆菌热稳定性过氧化氢酶的纯化及性质研究
王凡强,王正祥,邵蔚蓝,刘吉泉,徐成勇,诸葛健 开通知网号
【摘要】：将产热稳定性过氧化氢酶的重组大肠杆菌培养后菌体破碎得到的粗酶液经热处理、硫酸铵分级沉淀、DEAE SephadexA 5 0离子交换层析、HiPrep 1 6 1 0Phenyl疏水作用层析、Su perdex2 0 0HR 1 0 3 0凝胶层析提纯后得到电泳纯的酶 ,比酶活达到 1 5 6 2 9U mg。此酶的最适温度为 70℃ ,最适pH7 0 ,在 6 0℃保温 6 0min酶活力基本不变 ,在pH3～ 8的范围内比较稳定。此酶的Km 和Vmax分别为 7 75mmol L和 2 7 8mmol·min- 1·mg- 1。 1mmol L的Zn2 + 、Ba2 + 、Mn2 +可使该酶完全失活 ,KCN、NaN3 、Na2 S2 O4 、巯基乙醇对酶活力有抑制作用 ,5 0mmol L的EDTA不影响酶活性
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