摘 要: 采用凯氏定氮法分析牛奶蛋白纤维中的含氮量,尝试以含氮量变化来表征因染整加工引起的纤维中蛋白质组分的变化。通过正交试验优化了凯氏定氮法消化工艺,研究表明,该法具有消化时间短、测试准确、操作方便等优点,可用于分析牛奶纤维中蛋白质组分的变化,以指导生产。点击这里进入下载页面:进入下载页面......阅读全文
含氮量是蛋白质区别于其他有机化合物的重要标志。那么,要想知道食物中的蛋白质含量,就要先利用凯氏定氮法测定其含氮量。 凯氏定氮法的原理 向样品中加入浓硫酸和催化剂,充分混匀,然后加热消化分解,样中碳和氢被氧化成二氧化碳和水,其中的有机氮转化为硫酸铵。碱化蒸馏使氨游离,用硼酸吸收后以硫酸
蛋白质是构成生物体细胞组织的重要成分。食物中的蛋白质是人体中氮的惟一来源, 具有糖类和脂肪不可替代的作用。蛋白质与营养代谢、细胞结构、酶、激素、病毒、免疫、物质运转和遗传等密切相关, 其分离与定性、定量分析是生物化学和其他生物学科、食品检验、临床检验、诊断疾病、生物药物分离提纯和质量检验中最重要的工
种子中的蛋白质含量的测定有一定的必要性,种子在发芽以及生产的过程,养分大部分来源是通过种子中吸收而来的,对于某些种子中的蛋白质含量在国家标准中均是由进行相关的要求的,最为明显的是豆类得蛋白质含量的监测,在相关的标准中也对其进行了要求,比如《GB 2905一82 谷类、豆类作物种子粗蛋白质测定
1)原理同常量凯氏定氮法。2)主要仪器①凯氏烧瓶(100mL)。②微量凯氏定氮蒸馏装置3)试剂①0.0100mol/L盐酸标准溶液。②20g/L硼酸吸收液:称取20g硼酸溶解于1000mL热水中,摇匀备用。③其他试剂同常量凯氏定氮法。4)操作方法(1)样品消化 精密称取均匀固体样品0.2~2.
蛋白质是生物体中含量最高,功能最重要的生物大分子,细胞和生物体在完成由基因编码的生命活动过程中需 要许多不同的蛋白质协同作用,蛋白质是细胞做功的工具,与生命的起源和进化都密切相关。所以食品中蛋白质的多少,不仅表示食品的质量,也关系着人体健康。 食品中蛋白质含量高低是评价食物营养成份的主要指标之一。稻
食品中的蛋白质是营养价值的重要指标之一,如何分析测定蛋白质对评价食品的营养价值十分有必要。并且可以通过分析食品中的蛋白质含量从而更好的利用开发食品资源,优化食品配方,提高食品品质。食品中的蛋白质在催化加热条件加热下被分解,产生的氨与硫酸结合生成硫酸胺。碱化蒸馏使氨游离,用硼酸吸收后以硫酸或盐酸标
将鸡蛋进行特殊的工艺加工而成的鸡蛋粉,有着易贮藏,易运输的特点,并且可以制备特殊用途的产品。鸡蛋粉中的蛋白质含量十分丰富,在此就几种经常使用的方法和两种溶剂,对蛋粉中可溶性蛋白质含量进行了测定比较,以找到用于测定蛋粉中蛋白质含量的适宜方法和溶剂。 称取0.5g蛋粉分别用水和质量浓度为50g/LNaC
蜂产品是人们生活中常见的保养品,被认为是天然的保健营养品。其蛋白质含量十分丰富,对于蜂产品的蛋白质含量的测定可以选用蛋白质测定仪对其进行科学的试验分析。这是,采用该仪器检测的操作过程是不会简单的,甚至是一种繁琐。 有一种方法通过改进消化条件,即采用过氧化氢-浓硫酸混合液为消化液,消化过程中
蛋白质是生物体中含量最高,功能最重要的生物大分子,细胞和生物体在完成由基因编码的生命活动过程中需要许多不同的蛋白质协同作用,蛋白质是细胞做功的工具,与生命的起源和进化都密切相关。所以食品中蛋白质的多少,不仅表示食品的质量,也关系着人体健康。食品中蛋白质含量高低是评价食物营养成份的主要指标之一。稻
饲料为动物的成长提供必需的蛋白质原料,如肌肉组织,生物酶类,激素类,奶类及毛发类等。动物摄取蛋白质的含量要求非常严格,过多摄取会导致氨基酸缺乏并产生不必要的能量消耗。通过测定氮元素的含量,精确测定动物饲料中蛋白质的含量,可有效保证所饲养动物的高品质生长。凯氏定氮法已经无法满足国际通用的安
实验原理:蛋白质含量测定法,是生物化学研究中最常用、最基本的分析方法之一。目前常用的有四种古老的经典方法,即定氮法、双缩尿法(Biuret法)、Folin-酚试剂法(Lowry法)和紫外吸收法。另外还有一种近十年才普遍使用起来的新的测定法,即考马斯亮蓝法(Bradford法)。其中Bradford法
(二)试剂与器材1.试剂(1)试剂甲:(A) 10克Na2CO3,2克NaOH和0.25克酒石酸钾钠(KNaC4H4O6·4H2O)。溶解于500毫升蒸馏水中。(B) 0.5克硫酸铜(CuSO4·5H2O)溶解于100毫升蒸馏水中,每次使用前,将50份(A)与1份(B)混合,即为试剂甲。(2)试剂乙
应该说不同细胞中含量不同的吧,质量分数在7-10%。但可以这样理解,一般的细胞含量最多的有机化合物是蛋白质,或者说占细胞干重最多的物质是蛋白质,鲜重最多的当然是水。
7种蛋白质含量的测定方法一、直接测定UV法这种方法是在280nm波长,直接测试蛋白。选择Warburg公式,光度计可以直接显示出样品的浓度,或者是选择相应的换算方法,将吸光值转换为样品浓度。蛋白质测定过程非常简单,先测试空白液,然后直接测试蛋白质。从而显得结果很不稳定。蛋白质直接定量方法,适合测试较
(一)原 理蛋白质分子中含有酪氨酸、色氨酸及苯丙氨酸等残基,它们的结构中具有共轭双键,对紫外光有吸收作用,其最大值在280nm波长处。在此波长附近,蛋白质溶液的光吸收值与其含量(范围是0.1~1.0mg/ml)成正比,因此,280nm的吸光度可用作蛋白质的定量测定。若将已知不同浓度的蛋白质标准溶液在
(二)Bradford法的优缺点1、Bradford法的突出优点是:(1)灵敏度高,据估计比Lowry法约高四倍,其最低蛋白质检测量可达1g。这是因为蛋白质与染料结合后产生的颜色变化很大,蛋白质-染料复合物有更高的消光系数,因而光吸收值随蛋白质浓度的变化比Lowry法要大的多。(2)测定快速、简便,
蛋白质测定方法一般来说,有以下五种:凯氏定氮法,双缩尿法(Biuret法)、Folin-酚试剂法(Lowry法)、紫外吸收法和考马斯亮蓝法(Bradford法)。表 五种蛋白质测定方法的比较 从以上表格中可以得出,不同的方法有不同的特点和优势,如紫外吸收法测定时间快。但是综合起来,最后一种考马斯亮蓝
Western Blot显色的方法主要有以下几种:i. 放射自显影ii. 底物化学发光ECLiii. 底物荧光ECFiv. 底物DAB呈色现常用的有底物化学发光ECL和底物DAB呈色,体同水平和实验条件的是用第一种方法,发表文章通常是用底物化学发光ECL。只要买现成的试剂盒就行,操作也比较简单,原理
原理 介绍层析的概念 所谓层析,就是利用样品中各组成成分的理化性质的差异,使各组分以不同程度分布在固定相和流动相两相中,由于各组分随流动相前进的速率不同,从而把它们分离开来的技术。这些物理特性包括分子的大小、形状、所带电荷、挥发性、溶解性及吸附性质等。层析系统的必要组分有:
一.目的1.了解层析技术的基本原理;2.初步掌握分子筛层析的原理和操作方法。二.原理介绍层析的概念所谓层析,就是利用样品中各组成成分的理化性质的差异,使各组分以不同程度分布在固定相和流动相两相中,由于各组分随流动相前进的速率不同,从而把它们分离开来的技术。这些物理特性包括分子的大小
1.原理 用Iodogen为氧化剂,对蛋白质和多肽抗原进行碘化标记,把125I直接引进分子中的酪氨酸残基上。标记过程中被标记样品不与Iodogen混合,标记后取出样品即停止反应,不使用任何还原剂。 2.方法 (1)标记之前,先把Iodogen溶于有机溶剂,涂于管底,并使之干燥。 (2)标记时,
lowry法测蛋白质原理如下:实验原理:磷钼酸和磷钨酸在碱性条件下易被酚类化合物还原而呈蓝色反应。因蛋白质中含有代酚基的酪氨酸,故有此反应。Lowry法最早是由Lowry确定蛋白质浓度测定的基本步骤,以往在生物化学领域中广泛应用。Lowry法的显色原理是根据双缩脲反应,蛋白质中的肽键在碱性条件下与C
lowry法测蛋白质原理如下:实验原理:磷钼酸和磷钨酸在碱性条件下易被酚类化合物还原而呈蓝色反应。因蛋白质中含有代酚基的酪氨酸,故有此反应。Lowry法最早是由Lowry确定蛋白质浓度测定的基本步骤,以往在生物化学领域中广泛应用。Lowry法的显色原理是根据双缩脲反应,蛋白质中的肽键在碱性条件下与C
lowry法测蛋白质原理如下:实验原理:磷钼酸和磷钨酸在碱性条件下易被酚类化合物还原而呈蓝色反应。因蛋白质中含有代酚基的酪氨酸,故有此反应。Lowry法最早是由Lowry确定蛋白质浓度测定的基本步骤,以往在生物化学领域中广泛应用。Lowry法的显色原理是根据双缩脲反应,蛋白质中的肽键在碱性条件下与C
lowry法测蛋白质原理如下:实验原理:磷钼酸和磷钨酸在碱性条件下易被酚类化合物还原而呈蓝色反应。因蛋白质中含有代酚基的酪氨酸,故有此反应。Lowry法最早是由Lowry确定蛋白质浓度测定的基本步骤,以往在生物化学领域中广泛应用。Lowry法的显色原理是根据双缩脲反应,蛋白质中的肽键在碱性条件下与C
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网址: 凯氏定氮法测定牛奶纤维蛋白质含量 https://m.trfsz.com/newsview947534.html